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干货|考研生化知识点总结

更新时间:2019-11-14 15:19

一、组成蛋白质的20种氨基酸的化学结构和分类
 
1、氨基酸通式:
 
 
2、氨基酸的名称:
 
(1)非极性氨基酸:甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸
 
(2)极性中性氨基酸:色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸
 
(3)酸性氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸(三伏天-酸谷天)
 
(4)碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸、组氨酸(拣来精读-碱赖精组)
 
(5)芳香族氨基酸的是:色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸(芳香老本色-芳香酪本色)
 
 
记忆技巧:
 
必需氨基酸:“写一两本淡色书来”(缬-异-亮-苯-单-色-苏-赖)
 
含硫氨基酸:“留帮光蛋”(硫半胱蛋)
 
生酮氨基酸:“同样来”(酮亮赖)
 
容易使肽链走向形成折角的氨基酸:脯氨酸(只有走向“复”杂的氨基酸才能形成折角)
 
 
二、氨基酸的理化性质
 
1、氨基酸的紫外吸收性质
 
吸收波长:280nm
 
结构特点:分子中含有共轭双键
 
光谱吸收能力:色氨酸>酪氨酸>苯丙氨酸
 
 
 
2、茚三酮反应:
 
氨基酸与茚三酮水合物共加热,生成的蓝紫色化合物在570nm波长处有最大吸收峰
 
蓝紫色化合物=(氨基酸加热分解的氨)+(茚三酮的还原产物)+(一分子茚三酮)。
 
 
 
三、肽键和肽
 
肽:氨基酸通过肽键相连成肽
 
寡肽:小于10分子氨基酸组成的肽链。
 
多肽:大于10分子氨基酸组成的肽链。
 
氨基酸残基:肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子。
 
肽键:连接两个氨基酸分子的酰胺键。
 
肽单元:参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,组成肽单元。
 
 
 
四、蛋白质的一级结构及高级结构
 
  
 
五、蛋白质结构和功能的关系
 
1、一级结构是空间构象和功能的基础,具有相似一级结构的多肽或蛋白质,其空间构象及功能也相似。
分子病:由于蛋白质分子一级结构发生改变,导致其功能改变而产生的疾病。举例:镰刀形贫血:血红蛋白β亚基的第6位氨基酸由谷氨酸变成缬氨酸。
 
 
2、血红蛋白(Hb)由四个亚基组成,两个α亚基,两个β亚基。
 
 
记忆技巧:
 
血红蛋白分子存着紧张态(T)和松弛态(R)两种不同的空间构象。T型和氧分子亲和力低,R型与氧分子的亲和力强,四个亚基与氧分子结合的能力不一样。第一个亚基与氧分子结合后,使Hb分子空间构象发生变化,引起后一个亚基与氧分子结合能力加强(正协同效应)。
 
3、肌红蛋白分子只有一个亚基,不存在变构效应
 
4、构象病:
蛋白质的空间结构与功能由密切的关系,若蛋白质的折叠发生错误,尽管其一级结构不变,但蛋白质的构象发生改变,仍可影响其功能,严重时导致疾病称为蛋白质构象疾病。
 
举例:
疯牛病:是由朊病毒蛋白引起的一组人和动物神经退行性病变,具有传染性、遗传性或散在发病的特点。生物体内含有正常的α-螺旋形式的PrPc,转变为异常的β-折叠形式的PrPSc具有致病性。
 
 
 
六、蛋白质的理化性质
 
1、等电点:
各种蛋白质的等电点不同,多见于5.0
 
2、沉淀:
蛋白质变性后,疏水侧链暴露在外,肽链融汇相互缠绕继而聚集,因为从溶液中析出
 
3、蛋白质的变性:
在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,导致理化性质的改变和生物活性的丧失。
 
变性的本质:二硫键与非共价键的破坏,不涉及肽键的断裂
 
变性后特点:生物学活性丧失、溶解度下降、粘度增加、结晶能力消失、易被蛋白酶水解
 
变性的因素:加热、乙醇、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等
 
蛋白质复性:蛋白质变性后空间构象被破坏,但一级结构一般不受影响,部分蛋白质变性后可复性。
 
4、变性、沉淀、凝固的关系
变性的蛋白质易与沉淀,沉淀的蛋白质不一定变性,凝固的蛋白质一定变性。
 
记忆技巧:
氨基酸及蛋白质理化性质的鉴别
 
注意:
①色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近。
②蛋白质定量测定时,就是利用分子中所含色氨酸、酪氨酸最大吸收峰在280nm的原理。
③核酸的嘌呤环和嘧啶环的最大吸收峰在260nm附近。
④茚三酮反应时,生成的化合物最大吸收峰在570nm处。
 
 
 
七、分离、纯化蛋白质的一般原理和方法。


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